Purificação e caracterização de um inibidor de tripsina de sementes de Phaseolus vulgaris L. cultivar IAC carioca
DOI:
https://doi.org/10.22481/exon.v8i1.20438Palavras-chave:
PvTI, Bowman-Birk, FusariumResumo
Inibidores de proteinases são proteínas ou peptídeos capazes de interagir específica e reversivelmente com enzimas proteolíticas e são amplamente distribuídos no reino vegetal. Este trabalho teve como objetivos purificar e caracterizar um inibidor de tripsina de sementes de Phaseolus vulgaris L. cultivar IAC carioca por cromatografia de troca iônica em DEAE Sepharose e cromatografia líquida de alta performance (HPLC). O inibidor, nomeado PvTI, exibiu uma massa molecular aparente de 14 kDa em eletroforese em gel de poliacrilamida (SDS-PAGE) e foi capaz de inibir tripsina bovina, mas não quimotripsina. O valor da constante de inibição (Ki) contra tripsina bovina foi 3,7 x 10-8 M. A sequência N-terminal do PvTI, GDDVKSA-CCDTCLCTKSEPPTCRCVDV, apresentou alta homologia com outros inibidores tipo Bowman-Birk. PvTI exerceu efeito fungistático sobre Fusarium moniliforme na concentração de 500 μg/mL.
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